Em formação

Existem receptores de elétrons ou prótons em nosso nariz?


Podemos facilmente sentir o cheiro do gás cloro e seu odor irritante, mas não podemos sentir o cheiro do gás oxigênio. Poucos prótons e elétrons fazem tanta diferença para nossos receptores olfativos?


Cloreto (Cl2) carrega 34 prótons e elétrons.

Um exemplo comum de gás relativamente pesado e inodoro é o CO2, que carrega 22 prótons e elétrons.

Todos os gases nobres são inodoros. O gás nobre mais pesado e natural é o Radon, que tem uma contagem de prótons de 86. Ununoctium, um elemento artificial exótico com número atômico 118, também é um gás nobre. No entanto, com uma meia-vida de aproximadamente 0,9 ms, é difícil descobrir se é realmente inofensivo.

O hexafluoreto de enxofre também é inodoro, com uma contagem de prótons de 72.

Conseqüentemente, o número atômico per se não é o fator determinante para gerar a sensação de odor.

O que determina se um composto gera a sensação de odor, não tenho certeza, mas os compostos acima mencionados são todos quimicamente inertes. Observe que o Ununoctium decai rapidamente, não reage com nada. Eu não fui capaz de verificar se inércia sempre significa inodoro, mas com os exemplos acima, estou inclinado a acreditar que é verdade. No entanto, o inverso definitivamente não é verdade, pois o monóxido de carbono é inodoro, mas reativo.


8.3: Respiração celular

  • Contribuição de OpenStax
  • Biologia Geral no OpenStax CNX
  • Compare e contraste a localização e função do sistema de transporte de elétrons em uma célula procariótica e uma célula eucariótica
  • Compare e contraste as diferenças entre o nível de substrato e a fosforilação oxidativa
  • Explique a relação entre quimiosmose e força motriz de prótons
  • Descrever a função e localização da ATP sintase em uma célula procariótica versus eucariótica
  • Compare e contraste a respiração aeróbia e anaeróbia

Acabamos de discutir duas vias no catabolismo da glicose & mdashglycolysis e no ciclo de Krebs & mdasht que geram ATP por fosforilação em nível de substrato. A maior parte do ATP, entretanto, é gerada durante um processo separado denominado fosforilação oxidativa, que ocorre durante a respiração celular. A respiração celular começa quando os elétrons são transferidos de NADH e FADH2& mdashfeita na glicólise, a reação de transição e o ciclo de Krebs & mdash através de uma série de reações químicas para um aceptor de elétron inorgânico final (oxigênio na respiração aeróbia ou moléculas inorgânicas não-oxigênio na respiração anaeróbica). Essas transferências de elétrons ocorrem na parte interna da membrana celular das células procarióticas ou em complexos protéicos especializados na membrana interna da mitocôndria das células eucarióticas. A energia dos elétrons é coletada para gerar um gradiente eletroquímico através da membrana, que é usado para fazer ATP por fosforilação oxidativa.

Sistema de transporte de elétrons

O sistema de transporte de elétrons (ETS) é o último componente envolvido no processo de respiração celular, ele compreende uma série de complexos de proteínas associados à membrana e portadores de elétrons acessórios móveis associados. O transporte de elétrons é uma série de reações químicas que se assemelha a uma brigada de balde em que os elétrons do NADH e FADH2 são passados ​​rapidamente de um portador de elétrons ETS para o próximo. Esses portadores podem passar elétrons ao longo do ETS por causa de seu potencial redox. Para que uma proteína ou substância química aceite elétrons, ela deve ter um potencial redox mais positivo do que o doador de elétrons. Portanto, os elétrons se movem de portadores de elétrons com potencial redox mais negativo para aqueles com potencial redox mais positivo. As quatro classes principais de transportadores de elétrons envolvidos nos sistemas de transporte de elétrons eucarióticos e procarióticos são os citocromos, flavoproteínas, proteínas ferro-enxofre e quinonas.

Na respiração aeróbica, o aceptor final de elétrons (ou seja, aquele que tem o potencial redox mais positivo) no final do ETS é uma molécula de oxigênio (O2) que se torna reduzido a água (H2O) pela transportadora ETS final. Este transportador de elétrons, a citocromo oxidase, difere entre os tipos de bactérias e pode ser usado para diferenciar bactérias intimamente relacionadas para diagnósticos. Por exemplo, o oportunista gram-negativo Pseudomonas aeruginosa e o Gram-negativo causador de cólera Vibrio cholerae usam citocromo c oxidase, que pode ser detectado pelo teste da oxidase, enquanto outras Enterobacteriaceae gram-negativas, como E. coli, são negativos para este teste porque produzem diferentes tipos de citocromo oxidase.

Existem muitas circunstâncias em que a respiração aeróbica não é possível, incluindo qualquer um ou mais dos seguintes:

  • A célula carece de genes que codificam uma oxidase de citocromo apropriada para a transferência de elétrons para o oxigênio no final do sistema de transporte de elétrons.
  • A célula carece de genes que codificam enzimas para minimizar os efeitos severamente prejudiciais dos perigosos radicais de oxigênio produzidos durante a respiração aeróbica, como o peróxido de hidrogênio (H2O2) ou superóxido (O2 e ndash). (O2 e ndash).
  • A célula carece de uma quantidade suficiente de oxigênio para realizar a respiração aeróbica.

Uma alternativa possível para a respiração aeróbica é a respiração anaeróbica, usando uma molécula inorgânica diferente do oxigênio como um aceptor final de elétrons. Existem muitos tipos de respiração anaeróbica encontrados em bactérias e arqueas. Os desnitrificadores são bactérias importantes do solo que usam nitrato (NO3 & ndash) (NO3 & ndash) e nitrito (NO2 & ndash) (NO2 & ndash) como aceptores finais de elétrons, produzindo gás nitrogênio (N2) Muitas bactérias que respiram aerobicamente, incluindo E. coli, mude para o uso de nitrato como um aceptor final de elétrons e produção de nitrito quando os níveis de oxigênio forem reduzidos.

Micróbios que usam respiração anaeróbica geralmente têm um ciclo de Krebs intacto, então esses organismos podem acessar a energia do NADH e do FADH2 moléculas formadas. No entanto, respiradores anaeróbios usam portadores ETS alterados codificados por seus genomas, incluindo complexos distintos para transferência de elétrons para seus aceptores finais de elétrons. Gradientes eletroquímicos menores são gerados a partir desses sistemas de transferência de elétrons, de modo que menos ATP é formado por meio da respiração anaeróbica.

A respiração aeróbica e a respiração anaeróbica usam uma cadeia de transporte de elétrons?

Quimiosmose, Força Motora de Prótons e Fosforilação Oxidativa

Em cada transferência de um elétron através do ETS, o elétron perde energia, mas com algumas transferências, a energia é armazenada como energia potencial usando-a para bombear íons de hidrogênio (H +) através de uma membrana. Em células procarióticas, o H + é bombeado para fora da membrana citoplasmática (chamada de espaço periplasmático em bactérias gram-negativas e gram-positivas), e em células eucarióticas, eles são bombeados da matriz mitocondrial através da membrana mitocondrial interna para o espaço intermembranar. Há uma distribuição desigual de H + pela membrana que estabelece um gradiente eletroquímico porque os íons H + são carregados positivamente (elétricos) e há uma concentração mais alta (química) em um lado da membrana. Esse gradiente eletroquímico formado pelo acúmulo de H + (também conhecido como próton) em um lado da membrana em comparação com o outro é conhecido como força motriz do próton (PMF). Como os íons envolvidos são H +, um gradiente de pH também é estabelecido, com o lado da membrana com a maior concentração de H + sendo mais ácido. Além do uso do PMF para fazer ATP, conforme discutido neste capítulo, o PMF também pode ser usado para conduzir outros processos energeticamente desfavoráveis, incluindo transporte de nutrientes e rotação de flagelos para motilidade.

A energia potencial desse gradiente eletroquímico gerado pelo ETS faz com que o H + se difunda através de uma membrana (a membrana plasmática nas células procarióticas e a membrana interna nas mitocôndrias nas células eucarióticas). Este fluxo de íons de hidrogênio através da membrana, chamado quimiosmose, deve ocorrer através de um canal na membrana por meio de um complexo enzimático ligado à membrana chamado ATP sintase (Figura ( PageIndex <1> )). A tendência para o movimento desta forma é muito parecida com a água acumulada em um lado de uma barragem, movendo-se através da barragem quando aberta. A ATP sintase (como uma combinação da entrada e do gerador de uma barragem hidrelétrica) é uma proteína complexa que atua como um minúsculo gerador, girando pela força do H + que se difunde através da enzima, descendo seu gradiente eletroquímico de onde há muitos mutuamente repelindo H + para onde há menos H +. Nas células procarióticas, o H + flui da parte externa da membrana citoplasmática para o citoplasma, enquanto nas mitocôndrias eucarióticas, o H + flui do espaço intermembranar para a matriz mitocondrial. O giro das partes desta máquina molecular regenera ATP a partir de ADP e fosfato inorgânico (Peu) por fosforilação oxidativa, um segundo mecanismo para fazer ATP que coleta a energia potencial armazenada em um gradiente eletroquímico.

Figura ( PageIndex <1> ): A ATP sintase é uma proteína de membrana integral complexa através da qual o H + flui por um gradiente eletroquímico, fornecendo a energia para a produção de ATP por fosforilação oxidativa. (crédito: modificação da obra de Klaus Hoffmeier)

O número de moléculas de ATP geradas a partir do catabolismo da glicose varia. Por exemplo, o número de íons de hidrogênio que os complexos do sistema de transporte de elétrons podem bombear através da membrana varia entre as diferentes espécies de organismos. Na respiração aeróbia nas mitocôndrias, a passagem de elétrons de uma molécula de NADH gera força motriz de prótons suficiente para fazer três moléculas de ATP por fosforilação oxidativa, enquanto a passagem de elétrons de uma molécula de FADH2 gera força motriz de prótons suficiente para fazer apenas duas moléculas de ATP. Assim, as 10 moléculas de NADH feitas por glicose durante a glicólise, a reação de transição e o ciclo de Krebs carregam energia suficiente para fazer 30 moléculas de ATP, enquanto os dois FADH2 moléculas feitas por glicose durante esses processos fornecem energia suficiente para fazer quatro moléculas de ATP. No geral, o rendimento máximo teórico de ATP obtido durante a respiração aeróbica completa de glicose é de 38 moléculas, com quatro sendo feitas por fosforilação em nível de substrato e 34 sendo feitas por fosforilação oxidativa (Figura ( PageIndex <2> )). Na realidade, o rendimento total de ATP é geralmente menor, variando de um a 34 moléculas de ATP, dependendo se a célula está usando respiração aeróbia ou respiração anaeróbica em células eucarióticas, alguma energia é gasta para transportar intermediários do citoplasma para a mitocôndria, afetando Rendimento de ATP.

A Figura ( PageIndex <2> ) resume os rendimentos máximos teóricos de ATP de vários processos durante a respiração aeróbica completa de uma molécula de glicose.

Figura ( PageIndex <2> ): Rendimentos máximos teóricos de ATP de vários processos durante a respiração aeróbica completa de uma molécula de glicose.

Quais são as funções da força motriz do próton?

Resumo

  • A maior parte do ATP gerado durante a respiração celular da glicose é feita por fosforilação oxidativa.
  • Um sistema de transporte de elétrons (ETS) é composto de uma série de complexos de proteínas associados à membrana e portadores de elétrons acessórios móveis associados. O ETS está embutido na membrana citoplasmática dos procariotos e na membrana mitocondrial interna dos eucariotos.
  • Cada complexo ETS tem um potencial redox diferente, e os elétrons se movem de portadores de elétrons com potencial redox mais negativo para aqueles com potencial redox mais positivo.
  • Para realizar respiração aeróbica, uma célula requer oxigênio como o aceptor final de elétrons. Uma célula também precisa de um ciclo de Krebs completo, uma citocromo oxidase apropriada e enzimas de desintoxicação de oxigênio para prevenir os efeitos prejudiciais dos radicais de oxigênio produzidos durante a respiração aeróbica.
  • Organismos atuando respiração anaeróbica usar transportadores alternativos do sistema de transporte de elétrons para a transferência final de elétrons para os aceitadores finais de elétrons não-oxigênio.
  • Micróbios apresentam grande variação na composição de seus sistemas de transporte de elétrons, que podem ser usados ​​para fins diagnósticos para ajudar a identificar certos patógenos.
  • Conforme os elétrons são passados ​​de NADH e FADH2 por meio de um ETS, o elétron perde energia. Esta energia é armazenada através do bombeamento de H + através da membrana, gerando um força motriz de prótons.
  • A energia desta força motriz do próton pode ser aproveitada permitindo que os íons de hidrogênio se difundam de volta através da membrana por quimiosmose usando ATP sintase. À medida que os íons de hidrogênio se difundem ao longo de seu gradiente eletroquímico, os componentes da ATP sintase giram, formando ATP a partir de ADP e Peu por fosforilação oxidativa.
  • A respiração aeróbica forma mais ATP (um máximo de 34 moléculas de ATP) durante a fosforilação oxidativa do que a respiração anaeróbica (entre uma e 32 moléculas de ATP).

Introdução

As reações de transferência de elétrons têm uma importância vital nos sistemas biológicos, sendo, por exemplo, responsáveis ​​por atos como ativação de proteínas sensoriais 1, reparo de danos por UV no DNA 2, captação de energia 3, detecção de campo magnético 4,5 e muitos outros. Três dessas funções exemplares são ilustradas na Fig. 1: a reação de transferência de elétrons ativa a enzima fotoliase que então repara um DNA danificado por UV 2,6 Fig. 1A um processo de transferência de carga através do complexo citocromo bc1 leva à formação de um gradiente eletrostático através uma membrana 7,8,9, Fig. 1B, uma transferência de elétrons desencadeada por luz induz a ativação de uma proteína fotorreceptora criptocromo 5,10,11,12,13,14,15,16, Fig. 1C.

Exemplos de sistemas biológicos onde a transferência de elétrons desempenha um papel fundamental.

(UMA) transferência de elétrons iniciando o reparo de lesões por UV de DNA pela enzima fotoliase. (B) transferência de elétrons desencadeando uma cascata de reações de transferência de carga no complexo citocromo bc1 que levam à formação de um gradiente eletrostático através da membrana plasmática. (C) Ativação da proteína criptocromo iniciada pela excitação com luz azul do cofator FAD levando à formação de um par de radicais.

Embora o papel das reações de transferência de elétrons tenha sido estabelecido em vários sistemas biológicos 17,18, é difícil observar tais reações experimentalmente em condições controladas. Em particular, os estudos experimentais por si só não podem descrever as transferências de elétrons no nível de detalhes atomísticos, o que, no entanto, é frequentemente necessário para completar a interpretação dos mecanismos biofísicos subjacentes. Alternativamente, os modelos computacionais de processos de transferência de elétrons fornecem abordagens razoavelmente robustas 14,16,19,20 para caracterizar as reações de transferência de elétrons. Foi revelado 19 que para uma descrição quantitativa dos processos de transferência de elétrons em um sistema biológico, é necessário considerar todo o sistema e não apenas os sítios doadores e aceitadores de elétrons que estão diretamente envolvidos no processo de transferência de elétrons. Isso foi recentemente demonstrado para vários sistemas exemplares diferentes 19,21, no entanto, permanece amplamente desconhecido quais interações entre o elétron em movimento e o resto da proteína constituem a força motriz para a reação de transferência de elétrons. Na presente investigação, abordamos esse problema e usamos a teoria do funcional da densidade dependente do tempo (TD) (DFT) para descrever as transições eletrônicas em um sistema biológico exemplar. Em particular, consideramos a transferência de elétrons em Arabidopsis thaliana criptocromo (AtCry) 22, um processo que tem sido estudado extensivamente tanto experimentalmente 23,24,25,26,27 quanto computacionalmente 10,11,13,14,16,19,28,29 ao longo da última década.

Os criptocromos são flavoproteínas, envolvidas nas vias de sinalização dependentes da luz de diversos processos biológicos vitais, como a regulação do crescimento do hipocótilo em plantas e o arrastamento do ritmo circadiano em animais 30. Criptocromos também foram propostos para atuar como sensores do campo geomagnético e auxiliar muitos animais na navegação de longo alcance 5,10,11,13,14,16,28,31.

A ativação biológica do criptocromo surge da formação induzida pela luz de um par de radicais através da transferência de elétrons entre um cofator de flavina (FAD) e uma tríade de resíduos de triptofano 30, que constituem o sítio ativo da proteína. A Figura 2A ilustra o processo, mostrando as três transferências consecutivas de elétrons entre a flavina e os triptofanos da tríade, WUMA, CB e WC, que no caso de AtCry têm os índices de aminoácidos 400, 377 e 324, respectivamente. As três transferências de elétrons são marcadas como ET1, ET2 e ET3 e ocorrem após a fotoexcitação de flavina, levando à formação de dois estados de pares de radicais intermediários, e o estado de par radical persistente final do inativo inicial estado de casca fechada,. A interconversão desses quatro estados eletrônicos é governada pelas superfícies de energia livre dos estados eletrônicos correspondentes e seus cruzamentos, conforme ilustrado esquematicamente na Fig. 3. Cada estado eletrônico está em uma determinada configuração otimizada do sítio ativo do criptocromo, que corresponde a um mínimo na respectiva superfície de energia. No presente estudo consideramos as chamadas reações de transferência eletrônica direta, ET1, ET2, ET3, que levam à ativação rápida do criptocromo, e não as reações de protonação ou recombinação, que também foram observadas no criptocromo, em escalas de tempo mais longas 24,30,32 e espera-se que estabilizem o estado de sinalização da proteína. Seguindo cálculos anteriores 19, espera-se que a transferência sequencial de elétrons reduza a energia dos estados do par radical e é até possível que o estado do par radical persistente RP-C se torne o estado fundamental do sistema, como mostrado esquematicamente na Fig. 3 através do linha preta tracejada, que descreve o estado de casca fechada.

A tríade de triptofano e o cofator de flavina constituem o sítio ativo de AtCry.

A proteína é ativada quando a porção flavina ganha um caráter radical que é governado por três etapas de transferência de elétrons, ET1, ET2 e ET3, entre a flavina e a tríade triptofano. A transferência de elétrons ET1 é iniciada por excitação de luz (UMA) Aqui, estudamos essas transferências de elétrons para dois modelos estruturais diferentes de sítio ativo do criptocromo: (UMA) O ‘Modelo a vácuo’, onde apenas o sítio ativo é considerado e todas as interações de proteínas são negligenciadas. As ligações pendentes terminam com os átomos de hidrogênio, conforme mostrado. (B) O ‘Modelo de ambiente’, onde a estrutura completa da proteína e a concha de água circundante são levadas em consideração.

Representação esquemática das superfícies de energia livre para os cinco principais estados eletrônicos em AtCry.

A superfície de energia livre do estado CS é mostrada em preto, para o par de radicais RP-A estado em vermelho, o estado RP-B em verde e o estado RP-C em azul. A linha ciano fina mostra a superfície de energia livre do AtCry com flavina fotoexcitado. O cruzamento das superfícies de energia livre torna possível a transferência de elétrons entre os dois estados correspondentes, que são representados como ET1, ET2, ET3. Os mínimos nas superfícies de energia livre, denotados CSoptar, RP-Aoptar, RP-Boptar, RP-Coptar, correspondem às configurações estruturais otimizadas de AtCry sítio ativo nos estados CS, RP-A, RP-B ou RP-C, respectivamente.

Na presente investigação, o impacto do ambiente molecular nas transferências de elétrons em AtCry é quantificado através do 'modelo de vácuo' (Fig. 2A), onde apenas o sítio ativo é considerado e todas as interações de proteínas são negligenciadas e o 'modelo de ambiente' (Fig. 2B), onde a estrutura completa da proteína e as moléculas de água circundantes são tomadas em consideração. Ao permitir diferentes contribuições para as interações eletrostáticas entre o sítio ativo e os átomos circundantes no modelo de ambiente, investigamos quais interações acabam sendo a chave para impulsionar o elétron através da proteína. Nós quantificamos o efeito de diferentes interações eletrostáticas e de polarização que surgem no sítio ativo de AtCry e sugerir um fluxo de trabalho geral para o tratamento computacional de reações de transferência de elétrons em sistemas biológicos.


Diferenciação entre detecção de transporte de elétrons e detecção de força motriz de prótons pelos receptores Aer e Tsr para aerotaxia

Endereço atual: Divisão de Ciências Naturais, Pasadena City College, Pasadena, CA, 91106, EUA.

Divisão de Microbiologia e Genética Molecular, Loma Linda University, Loma Linda, CA 92350, EUA.

Endereço atual: Divisão de Ciências Naturais, Pasadena City College, Pasadena, CA, 91106, EUA.

Divisão de Microbiologia e Genética Molecular, Loma Linda University, Loma Linda, CA 92350, EUA.

Resumo

Comportamento de aerotaxia (busca de oxigênio) em Escherichia coli é uma resposta a mudanças no sistema de transporte de elétrons e não de oxigênio per se. Como as mudanças na força motriz do próton (PMF) são acopladas ao transporte respiratório de elétrons, é difícil diferenciar entre PMF, transporte de elétrons ou redox, todos candidatos primários para o sinal detectado pelos receptores de aerotaxia, Aer e Tsr. Construímos mutantes de transporte de elétrons que produziram diferentes estequiometrias respiratórias H + / e -. Essas cepas expressaram combinações binárias de uma NADH desidrogenase e uma quinol oxidase. Em seguida, introduzimos um aer ou tsr mutação em cada mutante para criar dois conjuntos de mutantes de transporte de elétrons. Na Vivo As razões H + / e - para cepas cultivadas em meio de glicerol variaram de 1,46 ± 0,18–3,04 ± 0,47, mas as taxas de respiração e crescimento foram semelhantes. O salto PMF em resposta ao oxigênio foi proporcional à razão H + / e - em cada conjunto de mutantes (r 2 = 0,986–0,996). A duração das respostas de aerotaxia mediada por Tsr aumentou com o salto PMF (r 2 = 0,988), mas as respostas mediadas por Aer não se correlacionaram com as alterações de PMF (r 2 = 0,297) ou a taxa de transporte de elétrons (r 2 = 0,066). As respostas mediadas por Aer foram ligadas à NADH desidrogenase I, embora não houvesse nenhum requisito absoluto. Os dados indicam que Tsr responde a mudanças no PMF, mas fortes respostas de Aer ao oxigênio estão associadas a mudanças redox na NADH desidrogenase I.


Usando o 'interruptor de deutério' para entender como os receptores funcionam

Conceitos recebidos. Crédito: Luca Turin

(Phys.org) —O valor de mercado dos medicamentos deuterados foi estimado recentemente em mais de um bilhão de dólares. Essas drogas são simplesmente moléculas nas quais um ou mais átomos de hidrogênio são substituídos por deutério. Embora esses tipos de manipulação sejam conhecidos por fazer maravilhas no que diz respeito a dar nova vida a patentes envelhecidas, o valor terapêutico geral desse maná médico pode ser controverso. Um artigo recente publicado em PLoS ONE procura explicar a 'natureza quântica das interações droga-receptor' sob deuteração usando uma abordagem experimental e computacional combinada. Embora seja uma tarefa difícil, uma teoria mais abrangente e preditiva das interações do receptor é extremamente necessária. Talvez uma teoria em que o caráter molecular dos efeitos da droga seja escrito menos no receptor e mais na própria droga.

Os autores mediram as mudanças nas afinidades de ligação dos ligantes do receptor de histamina após eles substituírem a solução tampão normal por D20 (óxido de deutério). Em contraste com outros tipos de estudos nos quais os próprios ligantes tinham o deutério permanentemente ligado aos átomos de carbono, uma solução de água pesada deuteraria o ligante nos prótons N-H e O-H trocáveis. Este truque visa diretamente as ligações de hidrogênio que presumivelmente controlam as interações ligante-receptor e as interações ligante-água associadas.

Não faltam maneiras pelas quais um nêutron extra perturba a vida de uma molécula. Um ganho de massa duplo diminui o comprimento da ligação e aumenta a resistência da ligação. Em última análise, isso muda uma série de propriedades físicas e químicas, incluindo volume molar, polaridade, doação de elétrons, forças de Van der Waal, momento dipolar e lipofilicidade. Por exemplo, a cafeína deuterada é conhecida por eluir mais rápido no laboratório em um espectrômetro de massa de cromatógrafo a gás. Alguém pode até imaginar tentar capturar o superbuzz mais elusivo da natureza bebendo-o. Dependendo de qual dos grupos metil da cafeína foram originalmente deuterados, as enzimas do citocromo 450 que iniciam sua transformação no fígado (em última análise, em formaldeído) provavelmente se recusariam nas ligações C-D enzimaticamente mais resistentes. Isso atrasará a formação de alguns metabólitos, criando uma preponderância relativa de outros.

Para colocar essa chamada 'troca de deutério' na perspectiva de um modelo de negócios mais amplo, considere outra operação diabólica conhecida no mundo farmacêutico como 'troca quiral'. Embora muitas vezes realizada com o mesmo espírito que o embaralhamento de deutério, a criação de moléculas espelhadas é indiscutivelmente uma transformação ainda mais significativa, qualitativa e menos previsível. Um recente relatório radical documenta a criação de uma DNA polimerase 'reversa', presumivelmente construída a partir de uma imagem espelhada de aminoácidos 'D' (ou destros). Esta polimerase tem a capacidade de escrever uma imagem espelhada de DNA que se enrola para a esquerda (em oposição a rosca como um parafuso destro familiar).

A beleza desse mundo emergente de "espelho" é que a polimerase canhoto tem alguns talentos inesperados - por exemplo, ela também escreve RNA. Além disso, pesquisadores como George Church já estão construindo ribossomos de espelho que poderiam ser alimentados com esse RNA de espelho. Os RNAs e proteínas de espelho terapêutico teriam uma imunidade diplomática incomparável na célula, tornando as drogas feitas a partir deles virtualmente intocáveis ​​por enzimas diretas, em muitos aspectos, atualizando o antigo sistema operacional celular do Windows 32 para 64 bits.

Recentemente, o outro veterano nessa nova bioquímica, Craig Venter, perguntou a Church durante uma entrevista se tudo ainda seria copacético - em outras palavras, se drogas e enzimas espelho realmente funcionariam exatamente da mesma maneira no mundo espelho. Embora as empresas farmacêuticas possam estar salivando após a resposta positiva de latência curta de Church, há algumas evidências intrigantes de que efeitos de spin de elétrons de quebra de simetria mais sutis podem estar em jogo.

Em tal concepção, os elétrons originalmente em estados de spin heterogêneos são liberados de uma enzima (como a NADH sintase) e são subsequentemente filtrados e polarizados à medida que passam pelas estruturas quirais de hélice α para o local da síntese de aminoácidos na outra extremidade. Isso efetivamente produz elétrons "spin up" que, se você pode desculpar o jargão, participam da reação redutiva entre o ácido α-oxo e a amônia com apenas L-aminoácidos se formando de acordo com o princípio de exclusão de Pauli. De qualquer forma, olhar no espelho da parede e ver uma biologia que não se comporta exatamente como a nossa parece exigir algum novo colapso de paridade significativo na física, para dizer o mínimo.

Agora, o olfato é provavelmente o espaço onde esses interruptores de deutério e interruptores quirais convergem de forma mais informativa para elucidar como os receptores podem operar. Na verdade, os autores destacam explicitamente o fato de que seu modelo de receptor de histamina pode ter algo a dizer sobre os receptores olfativos. É importante ressaltar que ambas as classes de receptores pertencem à chamada família GPCR (receptor acoplado à proteína G) que os vertebrados usam para detectar odores, metade de nossos próprios 800 GPCRs são fornecidos quase exclusivamente para o olfato.

Os principais comentários do autor, aqui, centram-se nos grupos aromáticos de moléculas, características que são tipicamente associadas a elétrons deslocalizados. Por exemplo, o anel imidazol da histidina (o precursor do aminoácido da histamina) é aromático em todos os valores de pH, quatro de seus elétrons pi formam duas ligações duplas e duas de um par isolado de nitrogênio. Os autores propõem que uma das principais consequências da deuteração é que a porção aromática reduz a distância C – D efetiva em relação ao seu valor C – H. As ligações C – H aromáticas atuam como doadores de prótons e formam ligações de hidrogênio fracas com moléculas de água e aceitadores de prótons no local de ligação do receptor.

Em outras palavras, esses odorantes deuterados seriam um pouco diferentes dos odorantes não deuterados - algo que já é apreciado há algum tempo. Esses comentários são apontados diretamente para experimentos recentes de Luca Turin, que avançou a teoria da detecção de vibração molecular no olfato, em que o nariz realiza uma análise semelhante a seu dispositivo de bancada favorito. Dependendo da interpretação, esse instrumento pode ser parte espectrômetro de massa, parte espectrômetro de IV e parte microscópio de tunelamento de varredura. Em particular, eles questionam a conclusão do grupo de Luca de que as moscas condicionadas com acetofenona progressivamente deuterada poderiam facilmente distinguir entre as variedades deuterada e não deuterada.

Em resposta, Luca rapidamente notou alguns problemas. Por um lado, ele observa com justiça, 'então como as moscas transferem o aprendizado de um composto deuterado para outro e do trecho C-D para C≡N? Por suas luzes, deveria haver apenas uma diferença na afinidade. Por que há algo em comum no caráter do olfato? '

Talvez mais explicitamente, ele observa que não há grupos CH aromáticos em seus experimentos de almíscar deturerated, apenas grupos alifáticos - algo que os autores sabiamente evitam citar. Além disso, os autores não mencionam outro trabalho que mostra correlações muito boas entre espectros vibracionais e atividade agonista em receptores de histamina.

Em um artigo popular recente, Luca deu início a uma teoria que coloca o caráter do odor de volta na molécula. Embora não sejam necessariamente drogas, os odores podem ser considerados uma classe especial de moléculas com uma exigência de receptor muito restrita. Devido às limitações inerentes na detecção de voláteis, os receptores olfativos só podem esperar ver moléculas refletindo alguma compensação na pegajosidade e solubilidade geral - um compromisso que torna a especificidade a vítima frequente. Luca propôs que os GPCRs e seus ativadores podem ser considerados mais como componentes eletrônicos do que dispositivos mecânicos do paradigma do receptor baseado em forma. Ele sugere que as células podem oferecê-los em três estilos - vibração (V), tunelamento (T) e redox (R):

Os receptores do tipo V fazem um túnel de elétrons através de uma lacuna que corresponde a um salto de energia ao se ligar a uma molécula que possui uma ou mais vibrações com a energia correta. O tipo T tem a mesma topologia de circuito, mas sem um salto de energia. O receptor é ativado quando uma molécula se liga a ele e inclui uma característica, como uma carga positiva, que reduz a barreira para o tunelamento de elétrons. Por fim, os receptores do tipo r têm apenas a metade de saída do circuito para onde o ligante traz o elétron, e então passam por uma etapa de oxidação quando ligados.

Notavelmente, os GPCRs são frequentemente considerados uma inovação predominantemente eucariótica. Certamente há evidências de precursores de GPCR entre os domínios e motivos de proteínas em formas de vida inferiores. No entanto, as bactérias geralmente procuram receptores de ação mais direta com canais iônicos integrados eficientes, em oposição à alternância lenta e prolongada de canais iônicos separados a jusante, acionados por cascatas de proteína G bagunçadas. Por exemplo, tanto a bacteriorodopsina quanto nossa rodopsina pertencem à família de proteínas do "domínio sete transmembrana", mas embora a rodopsina seja um GPCR, a antiga bomba de íons bacteriana movida a luz provavelmente não é.

Por que isso acontece? Se a principal tarefa dos neurônios sensoriais é simplesmente codificar as informações que chegam em picos, o que poderia ser melhor do que canais iônicos com portas de ligantes rápidos? One hint is the observation that if mitochondria generated or otherwise quickly fell out of the advent of eukaryotism, and GPCRs were an integral part of that transition, then the expected intracellular effect from GPCRs might be direct control of the locally resident mitochondria.

As possible counterpoint, here, one might point to those rare birds, the infinitesimal fairy flies that inexplicably jettison away much of their own neuronal nuclei and mitochondria and basically run on fumes till they expire. Such creatures might still sense and smell, but how well do they really do it?


Redução de prótons

Anaerobic respiration utilizes highly reduced species – such as a proton gradient – to establish electrochemical membrane gradients.

Objetivos de aprendizado

Outline the role of the proton motive force in metabolism

Principais vantagens

Pontos chave

  • In denitrification, protons are transported across the membrane by the initial NADH reductase, quinones, and nitrous oxide reductase to produce the electrochemical gradient critical for respiration.
  • An electrochemical gradient represents one of the many interchangeable forms of potential energy through which energy may be conserved. In biological processes, the direction an ion moves by diffusion or active transport across a membrane is determined by the electrochemical gradient.
  • In mitochondria and chloroplasts, proton gradients are used to generate a chemiosmotic potential that is also known as a proton motive force.

Termos chave

  • fosforilação: The process of transferring a phosphate group from a donor to an acceptor often catalysed by enzymes

Proton Gradients in Reductive Metabolism

Biological energy is frequently stored and released by means of redox reactions, or the transfer of electrons. Reduction occurs when an oxidant gains an electron. Photosynthesis involves the reduction of carbon dioxide into sugars and the oxidation of water into molecular oxygen. The reverse reaction, respiration, oxidizes sugars (loses an electron) to produce carbon dioxide and water. As intermediate steps, the reduced carbon compounds are used to reduce nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+), which then contributes to the creation of a proton gradient. This then drives the synthesis of adenosine triphosphate ( ATP ) and is maintained by the reduction of oxygen, or alternative receptors for anaerobic respiration. In animal cells, the mitochondria performs similar functions.

The Basics of Redox: In every redox reaction you have two halves: reduction and oxidation.

An electrochemical gradient represents one of the many interchangeable forms of potential energy through which energy may be conserved. In biological processes, the direction an ion moves by diffusion or active transport across a membrane is determined by the electrochemical gradient. In the mitochondria and chloroplasts, proton gradients are used to generate a chemiosmotic potential that is also known as a proton motive force. This potential energy is used for the synthesis of ATP by phosphorylation. An electrochemical gradient has two components. First, the electrical component is caused by a charge difference across the lipid membrane. Second, a chemical component is caused by a differential concentration of ions across the membrane. The combination of these two factors determines the thermodynamically favorable direction for an ion’s movement across a membrane. The electrochemical potential difference between the two sides of the membrane in mitochondria, chloroplasts, bacteria, and other membranous compartments that engage in active transport involving proton pumps, is at times called a chemiosmotic potential or proton motive force.

In respiring bacteria under physiological conditions, ATP synthase, in general, runs in the opposite direction, creating ATP while using the proton motive force created by the electron transport chain as a source of energy. The overall process of creating energy in this fashion is termed oxidative phosphorylation. The same process takes place in the mitochondria, where ATP synthase is located in the inner mitochondrial membrane, so that F1 part sticks into the mitochondrial matrix where ATP synthesis takes place.

Cellular respiration (both aerobic and anaerobic) utilizes highly reduced species such as NADH and FADH2 to establish an electrochemical gradient (often a proton gradient) across a membrane, resulting in an electrical potential or ion concentration difference across the membrane. The reduced species are oxidized by a series of respiratory integral membrane proteins with sequentially increasing reduction potentials, the final electron acceptor being oxygen (in aerobic respiration) or another species (in anaerobic respiration). The membrane in question is the inner mitochondrial membrane in eukaryotes and the cell membrane in prokaryotes. A proton motive force or pmf drives protons down the gradient (across the membrane) through the proton channel of ATP synthase. The resulting current drives ATP synthesis from ADP and inorganic phosphate.

Proton reduction is important for setting up electrochemical gradients for anaerobic respiration. For example, in denitrification, protons are transported across the membrane by the initial NADH reductase, quinones, and nitrous oxide reductase to produce the electrochemical gradient critical for respiration. In organisms that use hydrogen as an energy source, hydrogen is oxidized by a membrane-bound hydrogenase causing proton pumping via electron transfer to various quinones and cytochromes. Sulfur oxidation is a two step process that occurs because energetically sulfide is a better electron donor than inorganic sulfur or thiosulfate, allowing for a greater number of protons to be translocated across the membrane.

In contrast, fermentation does not utilize an electrochemical gradient. Instead, it only uses substrate-level phosphorylation to produce ATP. The electron acceptor NAD+ is regenerated from NADH formed in oxidative steps of the fermentation pathway by the reduction of oxidized compounds. These oxidized compounds are often formed during the fermentation pathway itself, but may also be external. For example, in homofermentative lactic acid bacteria, NADH formed during the oxidation of glyceraldehyde-3-phosphate is oxidized back to NAD+ by the reduction of pyruvate to lactic acid at a later stage in the pathway. In yeast, acetaldehyde is reduced to ethanol.


Electron Transport Chain Steps Explained with Diagram

The electron transport chain is an essential metabolic pathway that produces energy by carrying out a series of redox reactions. This BiologyWise article provides a simple explanation of this pathway.

The electron transport chain is an essential metabolic pathway that produces energy by carrying out a series of redox reactions. This BiologyWise article provides a simple explanation of this pathway.

Você sabia?

One cycle of the electron transport chain yields about 30 molecules of ATP (Adenosine triphosphate) as compared to the 2 molecules produced each via glycolysis and the citric acid cycle.

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The electron transport chain is made up of a series of spatially separated enzyme complexes that transfer electrons from electron donors to electron receptors via sets of redox reactions. This is also accompanied by a transfer of protons (H + ions) across the membrane. This leads to the development of an electrochemical proton gradient across the membrane that activates the ATP synthase proton pump, thereby, driving the generation of ATP molecules (energy). The cycle ends by the absorption of electrons by oxygen molecules.

In eukaryotic organisms, the electron transport chain is found embedded in the inner membrane of the mitochondria, in bacteria it is found in the cell membrane, and in case of plant cells, it is present in the thylakoid membrane of the chloroplasts.

In chloroplasts, photons from light are used produce the proton gradient whereas, in the mitochondria and bacterial cells, the conversions occurring in the enzyme complexes, generate the proton gradient.

Overview of Electron Transport Chain

This pathway is the most efficient method of producing energy. The initial substrates for this cycle are the end products obtained from other pathways. Pyruvate, obtained from glycolysis, is taken up by the mitochondria, where it is oxidized via the Krebs/citric acid cycle. The substrates required for the pathway are NADH (nicotinamide adenine dinucleotide), succinate, and molecular oxygen.

NADH acts as the first electron donor, and gets oxidized to NAD + by enzyme complex I, accompanied by the release of a proton out of the matrix. The electron is then transported to complex II, which brings about the conversion of succinate to fumarate. Molecular oxygen (O2) acts as an electron acceptor in complex IV, and gets converted to a water molecule (H2O). Each enzyme complex carries out the transport of electrons accompanied by the release of protons in the intermembrane space.

The accumulation of protons outside the membrane gives rise to a proton gradient. This high concentration of protons initiates the process of chemiosmosis, and activates the ATP synthase complex. Chemiosmosis refers to the generation of an electrical as well as a pH potential across a membrane due to large difference in proton concentrations. The activated ATP synthase utilizes this potential, and acts as a proton pump to restore concentration balance. While pumping the proton back into the matrix, it also conducts the phosphorylation of ADP (Adenosine Diphosphate) to yield ATP molecules.

Enzyme Complexes of Electron Transport Chain

Complex I – NADH-coenzyme Q oxidoreductase
The reduced coenzyme NADH binds to this complex, and functions to reduce coenzyme Q10. This reaction donates electrons, which are then transferred through this complex using FMN (Flavin mononucleotide) and a series of Fe-S (Iron-sulpur) clusters. The transport of these electrons brings about the transfer of protons across the membrane into the intermembrane space.

Complex II – Succinate-Q oxidoreductase
This complex acts on the succinate produced by the citric acid cycle, and converts it to fumarate. This reaction is driven by the reduction and oxidation of FAD (Flavin adenine dinucleotide) along with the help of a series of Fe-S clusters. These reactions also drive the redox reactions of quinone. These sets of reactions help in transporting the electrons to the third enzyme complex.

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Complex III – Q-cytochrome c oxidoreductase
This complex oxidizes ubiquinol and also reduces two molecules of cytochrome-c. The electron is transported via these reactions onto complex IV accompanied by the release of protons.

Complex IV – ytochrome c oxidase
The received electron is received by a molecular oxygen to yield a water molecule. This conversion occurs in the presence of Copper (Cu) ions, and drives the oxidation of the reduced cytochrome-c. Protons are pumped out during the course of this reaction.

ATP Synthase
The protons produced from the initial oxidation of the NADH molecule, and their presence in the intermembrane space gives rise to a potential gradient. It is utilized by this complex to transport the protons back into the matrix. The transport itself also generates energy that is used to achieve phosphorylation of the ADP molecules to form ATP.

Any anomalies or defects in any of the components that constitute the electron transport chain leads to the development of a vast array of developmental, neurological, and physical disorders.

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Energy Transduction: Proton Transfer Through the Respiratory Complexes

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Reverse diffusion

Reverse transport, or transporter reversal, is a phenomenon in which the substrates of a membrane transport protein are moved in the opposite direction to that of their typical movement by the transporter. ⎙] ⎚] ⎛] ⎜] ⎝] Transporter reversal typically occurs when a membrane transport protein is phosphorylated by a particular protein kinase, which is an enzyme that adds a phosphate group to proteins. ⎙] ⎚]


The Lohmann Lab – University of North Carolina at Chapel Hill

The idea that animals perceive Earth’s magnetic field was once dismissed as impossible by physicists and biologists alike. Earth’s field is much too weak for an organism to detect, the argument went, and there are no possible biological mechanisms capable of converting magnetic-field information into electrical signals used by the nervous system.

Over time, however, evidence accumulated that animals do indeed perceive magnetic fields. It is now clear that diverse animals, ranging from invertebrates such as molluscs and insects to vertebrates such as sea turtles and birds, exploit information in Earth’s field to guide their movements over distances both large and small. What has remained mysterious is exactly how they do this.

Determining how the magnetic sense functions is an exciting frontier of sensory physiology. For sensory systems such as vision, hearing, and smell, the cells and structures involved in perceiving relevant sensory stimuli have been largely identified, and the basic way in which the sense operates is understood. In contrast, the cells that function as receptors for the magnetic sense have not been identified with certainty in any animal. Even the basic principles around which magnetic sensitivity is organized remain a matter of debate.

Earth’s magnetic field, also known as the geomagnetic field, provides animals with different sorts of information, which can be used for different purposes in navigation, as compasses and as mapas. Sea turtles, salmon, and a few other animals use these magnetic cues to navigate during long-distance migrations. In the case of sea turtles, magnetic map information can be used either to guide a turtle toward a particular area or to help it assess its approximate location along a transoceanic migratory route. In effect, sea turtles have a low-resolution biological equivalent of a global positioning system, but one that is based on geomagnetic information instead of on satellite signals.

Experimental setup used in magnetic navigation experiments with sea turtles Hatchling loggerhead turtles were placed in a soft cloth harness and tethered in a circular pool of water surrounded by a magnetic coil system (boxlike structure), which could be used to reproduce the exact magnetic fields that exist in different parts of the ocean. Turtles swam in different directions when exposed to magnetic fields that exist at different locations along the migratory route, demonstrating that they can use Earth’s field to assess their geographic position in the ocean (Lohmann et al. 2001 Putman et al., 2011 Lohmann et al. 2012).

Searching for magnetoreceptors

Exactly how animals perceive magnetic fields is not known. There are several reasons why locating magnetoreceptors has proven to be unusually difficult. First, magnetic fields are unlike other sensory stimuli in that they pass unimpeded through biological tissue. Receptors for senses such as olfaction and vision must make contact with the external environment, but magnetoreceptors might plausibly be located almost anywhere inside an animal’s body. Second, magnetoreceptors might be tiny and dispersed throughout a large volume of tissue. Third, the transduction process might occur as a set of chemical reactions, in which case no obvious organ or structure devoted to this sensory system necessarily exists. If you imagine trying to find a small number of submicroscopic structures, possibly located inside cells scattered anywhere within an animal’s body, then you can begin to appreciate the challenge.

Several mechanisms have been proposed that might underlie magnetic-field detection. Most recent research, however, has focused on three main ideas: electromagnetic induction, magnetite, and chemical magnetoreception.

Electromagnetic induction

If a small bar composed of an electrically conductive material moves steadily through a magnetic field in any direction except parallel to the field lines, positively and negatively charged particles migrate to opposite sides of the bar. This results in a constant voltage, which in turn depends on the speed and direction of the bar’s motion relative to the magnetic field. If the moving bar is in a conductive medium that is stationary relative to the field, an electrical circuit is formed and current flows through the medium and the bar.

This same principle of electromagnetic induction might explain how elasmobranch fish (sharks, rays, and skates) perceive magnetism. The bodies of these animals are conductive. In addition, the fish have sensitive electroreceptors called ampullae of Lorenzini. These receptors are so sensitive to weak electrical changes that they might detect the voltage drop of induced currents that arise as the fish swim through Earth’s field. Whether elasmobranchs actually detect magnetic fields in this way, however, is not known.

Possible mechanism for a magnetic compass based on electromagnetic induction As a shark swims through Earth’s magnetic field, it induces weak electric currents to flow through the surrounding seawater. The induced current depends partly on the heading of the shark relative to the magnetic field. In effect, the shark uses its electric sense to infer its magnetic heading. (After Kalmijn 1978.)

Although using electromagnetic induction for magnetoreception may be plausible for elasmobranchs, it has two significant requirements: The animal must have sensitive electroreceptors, and the animal must live in an electrically conductive environment. Unlike water, air does not conduct electricity, so this mechanism appears unlikely for terrestrial animals. In addition, many aquatic animals such as sea turtles appear to lack electroreceptors, implying that another mechanism must be used.

Magnetite

A second hypothesis is that crystals of the mineral magnetite (Fe3O4) provide the physical basis for magnetoreception. The idea was inspired partly by the discovery that some bacteria produce magnetite crystals as a result, the bacteria are physically rotated into alignment with magnetic field lines and can move along them. Magnetite has been detected in diverse animals known to perceive magnetic fields, but particularly detailed studies have been done with fish and birds.

In trout, magnetite has been found in the nose and appears to be closely associated with a nerve that responds to magnetic stimuli. Magnetite isolated from fish and other animals has mainly been in the form of single-domain crystals similar to those in bacteria. Single-domain crystals are tiny (about 50 nanometers [nm] in diameter), and each is a permanent magnet that will align with Earth’s magnetic field if permitted to rotate freely.

Such crystals might provide the basis for a magnetic sense in several different ways. For example, magnetite crystals might activate secondary receptors (such as hair cells, stretch receptors, or mechanoreceptors) as the particles try to align with the geomagnetic field. Alternatively, if magnetite crystals are located within cells and are connected to ion channels by cytoskeletal filaments, then the rotation of intracellular magnetite crystals might open ion channels directly, thus allowing ions to flow across the cell membrane to produce electrical signals used in communication by the brain and nervous system.

A hypothetical magnetite-based magnetoreceptor The green rectangle indicates a chain of single-domain magnetite crystals that forms a biological compass needle. The coils represent secondary receptors (stretch receptors) attached to the compass needle. The compass needle always attempts to rotate into alignment with Earth’s magnetic field but is constrained by the secondary receptors and has a limited range of motion. (1) When the animal is oriented in such a way that the compass needle is aligned toward the north, no force is exerted on either of the secondary receptors. (2) When the animal is oriented so that the compass needle is aligned in any other direction, one of the secondary receptors is stretched, eliciting action potentials, while the other is compressed. A few such receptor units, arranged orthogonally, could hypothetically provide the basis for a magnetic compass.

Chemical magnetoreception

Another hypothesis is that magnetoreception involves a set of unusual biochemical reactions that are influenced by Earth’s magnetic field. The hypothesized reactions involve pairs of free radicals (molecules with unpaired electrons) as fleeting intermediates. For this reason, the idea is sometimes called the radical pairs hypothesis.

The details of these chemical reactions are highly complex, but the putative process begins with an electron transfer from a donor molecule, A, to an acceptor molecule, B. This leaves each molecule with an unpaired electron the two unpaired electrons have spins that are either opposite (singlet state) or parallel (triplet state). For a brief instant, the spin of each unpaired electron precesses, which means the axis of rotation changes in a way that can be likened to a spinning top wobbling around a vertical axis as it slows down. Precession of electron spins is caused by interactions with the local magnetic environment, which in turn depends on the combined magnetic fields generated by the spins and orbital motions of unpaired electrons and magnetic nuclei, plus the orientation and strength of any external field. Because the two unpaired electrons of molecules A and B encounter slightly different magnetic forces, they precess at different rates.

After a brief period of time, the electron that was transferred returns to the donor, a process known as backtransfer. Depending on the time that elapsed before backtransfer and the rates of precession for the two electrons, the original singlet or triplet state of the donor might be preserved or altered. For example, if backtransfer occurs quickly, then the electron spins will have precessed little and are likely to remain in their original opposite or parallel state, resulting in no change to molecules A and B. Alternatively, in a longer reaction, differences in the precession rates of the two unpaired electrons can change the original spin relationship, in which case A is chemically altered. This, in turn, can influence subsequent reactions or the chemical products that ultimately result. In sum, because an ambient magnetic field can influence the precession of electron spins under some circumstances, magnetic fields can influence some chemical reactions.

Where these reactions occur in animals, if indeed they do, is not known. An interesting clue, however, is that many of the best-known radical pair reactions begin with electron transfers that are induced by the absorption of light. This has led to the suggestion that chemical magnetoreceptors might also be photoreceptors. Recent attention has focused on cryptochromes, which are blue-sensitive photoreceptive proteins known to exist in numerous animals. Some researchers think that cryptochromes have the right chemical properties to function as magnetoreceptors.

The most direct evidence for cryptochrome involvement has come from experiments with the fruit fly Drosófila, in which flies were trained to enter one arm of a simple maze on the basis of magnetic-field conditions. Mutant flies lacking genes for cryptochrome were unable to perform this task, but magnetic sensitivity was restored when cryptochrome genes were inserted into the flies. Further research will be needed to determine whether the principles discovered in flies are applicable to other organisms.

Referências

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Kalmijn, A. J. 1978. Experimental evidence of geomagnetic orientation in elasmobranch fishes. In K. Schmidt-Koenig and W. T. Keeton (eds.), Animal Migration, Navigation, and Homing, pp. 347–353. Springer, Berlin.

Lohmann, K. J., S. D. Cain, S. A. Dodge, and C. M. F. Lohmann. 2001. Regional magnetic fields as navigational markers for sea turtles. Ciência. 294: 364–366.

Lohmann, K. J., C. M. F. Lohmann, and N. F. Putman. 2007. Magnetic maps in animals: nature’s GPS. J. Exp. Biol. 210: 3697–3705.

Lohmann, K. J., N. F. Putman, and C. M. F. Lohmann. 2011. The magnetic map of hatchling loggerhead sea turtles. Curr. Opiniões Neurobiol. 22: 336–342.

Putman, N. F., C. S. Endres, C. M. F. Lohmann, and K. J. Lohmann. 2011. Longitude perception and bicoordinate magnetic maps in sea turtles. Curr. Biol. 21: 463–466.

Rodgers, C. T., and P. J. Hore. 2009. Chemical magnetoreception in birds: the radical pair mechanism. Proc. Natl. Acad. Sci. EUA. 106: 353–360.

Wiltschko, R., and W. Wiltschko. 2006. Magnetoreception. BioEssays 28: 57–168.

Wiltschko, W., and R. Wiltschko. 2005. Magnetic orientation and magnetoreception in birds and other animals. J. Comp. Physiol., A 191: 675–693.